Strona główna

1. Wprowadzenie i omówienie programu


Pobieranie 59.78 Kb.
Data17.06.2016
Rozmiar59.78 Kb.

II. SEMINARIA


Semestr zimowy

1. Wprowadzenie i omówienie programu




2. Białka




  1. Właściwości, podział i funkcje białek.




  1. Aminokwasy – budowa, podział, właściwości.




  1. Budowa białek (I, II, III, IV-rzędowa). Typy wiązań chemicznych stabilizujących struktury przestrzenne białek (wiązania wodorowe, disiarczkowe, jonowe, siły van der Waalsa, oddziaływania hydrofobowe).




  1. Hemoglobina – budowa hemoglobin prawidłowych i patologicznych.




  1. Kolageny – budowa.




  1. Insulina – forma biologicznie czynna, prekursory.




  1. Metody izolowania białek z materiału biologicznego.




  1. Denaturacja białek - czynniki denaturujące:


fizyczne: temperatura, ultradźwięki, promieniowanie X;

chemiczne: rozpuszczalniki organiczne i detergenty, stężone kwasy i zasady, mocznik, związki niszczące wiązania disiarczkowe, związki kompleksujące metale (EDTA, cytrynian, szczawian).

3. Enzymy




  1. Budowa enzymu (apoenzym, koenzym, grupa prostetyczna, centrum aktywne, miejsce allosteryczne, kofaktory).




  1. Klasyfikacja enzymów (koenzymy współdziałające z poszczególnymi klasami enzymów).




  1. Mechanizm działania enzymu (obniżenie energii aktywacji, tworzenie kompleksu [ES], odwracalność reakcji enzymatycznej).




  1. Specyficzność działania enzymów.




  1. Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej.




  1. Kinetyka reakcji enzymatycznej (wpływ stężenia enzymu i substratu na szybkość reakcji enzymatycznej, powinowactwo enzymu do substratu - stała Michaelisa (Km).




  1. Hamowanie reakcji enzymatycznej – typy hamowania.




  1. Regulacja aktywności enzymatycznej (ograniczona proteoliza, modyfikacja kowalencyjna, regulacja allosteryczna).




  1. Regulacja szlaków metabolicznych.


10. Oznaczanie aktywności enzymatycznej – jednostki.
11. Enzymy diagnostyczne.
12. Izoenzymy i ich znaczenie diagnostyczne.


4. Związki wysokoenergetyczne, łańcuch oddechowy,
cykl kwasów trikarboksylowych




  1. Pojęcie wiązania bogatego w energię – swobodna energia hydrolizy wiązania makroergicznego.




  1. Związki wysokoenergetyczne i ich rola w metabolizmie komórki
    (ATP, ADP, GTP, UTP, CTP, fosfoenolopirogronian, fosfokreatyna, 1,3-bisfosfoglicerynian).




  1. Cykl kwasów trikarboksylowych (cykl Krebsa): reakcje, enzymy, źródła acetylo-CoA i szczawiooctanu, wytwarzanie równoważników redukcyjnych, znaczenie cyklu.




  1. Oksydacyjna dekarboksylacja -ketokwasów
    (pirogronian, α-ketoglutaran).




  1. Łańcuch oddechowy: lokalizacja w komórce, kompleksy enzymatyczne, źródła równoważników redukcyjnych, miejsca sprzęgania transportu elektronów z syntezą ATP.




  1. Fosforylacja oksydacyjna: mechanizm reakcji, budowa syntazy ATP (H+ ATP-azy), bilans energetyczny utleniania 1 mola NADH i 1 mola FADH2.




  1. Inhibitory łańcucha oddechowego:

- inhibitory transportu elektronów (barbiturany, rotenon, antymycyna, CN-, CO, H2S),

- inhibitory fosforylacji oksydacyjnej (oligomycyna, atraktylozyd),

- związki rozprzęgające łańcuch oddechowy (2,4-dinitrofenol, dikumarol, gramicydyna).


  1. Fosforylacja substratowa.



5. Budowa genomu.
Procesy replikacji i transkrypcji.




  1. Budowa genomu prokariontów i eukariontów. Struktura chromatyny.



  1. Budowa DNA.




  1. Replikacja DNA u pro- i eukariontów: enzymy (polimerazy DNA, prymaza, ligazy, endonukleazy, topoizomerazy, telomeraza), etapy replikacji, inhibitory replikacji i ich znaczenie.




  1. Budowa, rodzaje RNA i ich funkcje.




  1. Proces transkrypcji DNA u pro- i eukariontów: polimerazy RNA, etapy transkrypcji, modyfikacje potranskrypcyjne pierwotnych transkryptów mRNA, tRNA i rRNA.


6. Biosynteza białka.
Regulacja ekspresji genetycznej.
Wirusy.




  1. Biosynteza białka (translacja): aktywacja aminokwasów, etapy procesu translacji, budowa rybosomów.




  1. Biosynteza białek sekrecyjnych i błonowych.




  1. Modyfikacje potranslacyjne białek.




  1. Antybiotyki – inhibitory syntezy białka.




  1. Regulacja ekspresji genetycznej u pro- i eukariontów.




  1. Wirusy RNA i DNA – replikacja.

7. Węglowodany – trawienie, przemiany




  1. Trawienie węglowodanów w przewodzie pokarmowym




  1. Wchłanianie monosacharydów: glukozy, galaktozy (aktywny transport), fruktozy (ułatwiona dyfuzja).




  1. Glikoliza:

- lokalizacja w komórce, przebieg w warunkach tlenowych i beztlenowych,

- bilans energetyczny spalania glukozy.




  1. Przemiany pirogronianu – transaminacja do alaniny w mięśniach, karboksylacja do szczawiooctanu lub jabłczanu, oksydacyjna dekarboksylacja.




  1. Powstawanie i wykorzystanie mleczanu.




  1. Glukoneogeneza - lokalizacja, substraty, reakcje, enzymy.




  1. Szlak pentozofosforanowy – lokalizacja, substraty, znaczenie.




  1. Fermentacja alkoholowa.


8. Węglowodany – przemiany c.d.




  1. Centralna rola glukozo-6-fosforanu w przemianach węglowodanów.




  1. Biosynteza i rola „aktywnej glukozy” (UDPG).




  1. Synteza i degradacja glikogenu – regulacja hormonalna w wątrobie i w mięśniach, zaburzenia przemian.




  1. Przemiany galaktozy i jej zaburzenia.




  1. Przemiany fruktozy i jej zaburzenia.




  1. Proteoglikany – budowa, znaczenie. Glikozaminoglikany (kwas hialuronowy, siarczan chondroityny, siarczan keratanu I i II, heparyna i siarczan heparanu, siarczan dermatanu).


7. Glikoproteiny – budowa, funkcje.

9. Lipidy – trawienie, przemiany




  1. Trawienie lipidów w przewodzie pokarmowym (lipazy, rola żółci, wchłanianie produktów trawienia, tworzenie chylomikronów).




  1. Transport kwasów tłuszczowych do mitochondriów.




  1. Utlenianie nasyconych i nienasyconych kwasów tłuszczowych (proces -oksydacji).




  1. Synteza nasyconych i nienasyconych kwasów tłuszczowych (lipogeneza) – reakcje, enzymy (kompleks syntazy kwasów tłuszczowych), regulacja aktywności karboksylazy acetylo-CoA.




  1. Wydłużanie łańcucha kwasów tłuszczowych.




  1. Przemiany triacylogliceroli w wątrobie i tkance tłuszczowej (powstawanie glicerolo-3-fosforanu).




  1. Regulacja hormonalna lipolizy w tkance tłuszczowej (rola insuliny, glukagonu, adrenaliny).




  1. Biosynteza i rozpad fosfolipidów glicerolowych i sfingolipidów.


10. Lipidy – przemiany c.d.




  1. Synteza ciał ketonowych (ketogeneza): reakcje, znaczenie, wzrost syntezy w warunkach patologicznych.




  1. Biosynteza i katabolizm cholesterolu: reakcje, regulacja syntezy (reduktaza HMG-CoA).




  1. Kwasy żółciowe.




  1. Hormony steroidowe – klasyfikacja, budowa, synteza pregnenolonu.




  1. Witamina D3 – synteza aktywnej formy i jej rola w gospodarce wapniowo-fosforanowej.




  1. Centralna rola acetylo-CoA w metabolizmie lipidów




  1. Współzależność przemian lipidów i cukrów.




  1. Lipoproteiny osocza (chylomikrony, VLDL, LDL, HDL): enzymy układu lipoproteinowego (lipaza lipoproteinowa, LCAT, ACAT).




  1. Krążenie cholesterolu w organizmie.




  1. Zaburzenia metabolizmu lipoprotein osocza i ich skutki (miażdżyca).

SEMESTR LETNI


11. Białka – trawienie i wchłanianie. Ureogeneza




1. Trawienie i wchłanianie białek w przewodzie pokarmowym.
2. Aminokwasy egzo- i endogenne, białka pełno- i niepełnowartościowe.
3. Bilans azotowy.
4. Reakcje ogólne aminokwasów (mechanizm reakcji, enzymy, koenzymy):

- oksydacyjna deaminacja – dehydrogenaza glutaminianowa, oksydazy aminokwasowe,

- transaminacja,

- dekarboksylacja – aminy biogenne),

- dehydratazy.
5. Usuwanie azotu z organizmu:

- ureogeneza (lokalizacja wewnątrzkomórkowa, reakcje, enzymy, regulacja),

- synteza i rola glutaminy (mózg, wątroba, nerka).


12. Aminokwasy – przemiany




  1. Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów: glicyna, alanina, seryna, arginina, histydyna, fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan, metionina, cysteina, kwas glutaminowy, kwas asparaginowy.




  1. Powstawanie i wykorzystanie fragmentów jednowęglowych (kwas foliowy).




  1. Aminokwasy gluko- i ketogenne.




  1. Biologicznie czynne pochodne aminokwasów:

- hormony tarczycy (trijodotyronina, tyroksyna),

- aminy katecholowe (dopamina, noradrenalina, adrenalina),

- aminy indolowe (serotonina, melatonina),

- cholina i acetylocholina,

- poliaminy (spermina i spermidyna),

- kreatyna i kreatynina.


5. Wrodzone wady metaboliczne w przemianach aminokwasów.
6. Międzynarządowa wymiana aminokwasów.


13. Krew




1. Składniki i funkcje krwi.
2. Białka osocza – prawidłowe i stanów patologicznych.
3. Hemoglobina – rodzaje, budowa, udział w transporcie gazów.
4. Transport CO2 we krwi.
5. Bufory krwi.
6. Metabolizm erytrocytów (glukoza jako substrat energetyczny, rola glutationu).
7. Enzymopatie krwinkowe.


14. Wątroba




  1. Przemiany metaboliczne w wątrobie.




  1. Rola detoksykacyjna wątroby – detoksykacja związków egzo- i endogennych (enzymy I i II fazy).


3. Kwasy żółciowe – powstawanie, krążenie, rola w trawieniu lipidów.
4. Synteza i katabolizm hemu, regulacja przemian układu porfirynowego

-zaburzenia syntezy hemu (porfirie).


5. Krążenie bilirubiny.
6. Żółtaczki (typy, urobilinogen i bilirubina w moczu).

15. Nerka




  1. Substancje progowe i bezprogowe, selektywna reabsorpcja glukozy, aminokwasów (cykl γ-glutamylowy), jonów (HCO3-, Na+, K+, HPO4-2).




  1. Klirens nerkowy.




  1. Udział nerek w utrzymaniu stałego pH krwi (jony wodorowęglanowe i fosforanowe, amoniogeneza).




  1. Zaburzenia równowagi kwasowo-zasadowej – kwasice i zasadowice (oddechowe, metaboliczne).




  1. Składniki patologiczne moczu.



16. Nukleotydy purynowe i pirymidynowe




  1. Nukleotydy purynowe i pirymidynowe – budowa i znaczenie w metabolizmie.




  1. Znaczenie 5-fosforybozylo-1-pirofosforanu (PRPP) w biosyntezie nukleotydów purynowych i pirymidynowych.




  1. Synteza pierścienia purynowego (substraty).




  1. Powstawanie AMP i GMP z IMP.




  1. Regulacja biosyntezy nukleotydów purynowych.




  1. Katabolizm nukleotydów purynowych – powstawanie kwasu moczowego.




  1. Biosynteza pierścienia pirymidynowego (kwas orotowy).




  1. Powstawanie UMP, UTP, CMP, dTMP.




  1. Regulacja biosyntezy nukleotydów pirymidynowych.


10. Katabolizm nukleotydów pirymidynowych.
11. Rezerwowe („salvage”) reakcje biosyntezy nukleotydów purynowych i pirymidynowych.
12. Zaburzenia przemian nukleotydów purynowych (dna moczanowa, zespół Lesch-Nyhana).
13. 5-fluorouracyl – znaczenie, mechanizm działania.

17. Witaminy. Współzależność szlaków metabolicznych. Działanie hormonów




  1. Witaminy grupy B (B1, B2, B3, B6, B12, kwas foliowy) – budowa, udział w przemianach, objawy niedoboru.




  1. Witamina C - budowa, udział w przemianach.




  1. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach (A, D3, K, E) – budowa chemiczna, funkcje.




  1. Regulacja metabolizmu na poziomie enzymu:

- organizacja enzymów w kompleksy enzymatyczne,

- aktywacja (ograniczona proteoliza),

- hamowanie (hamowanie zwrotne – „feedback inhibition”),

- regulacja allosteryczna,

- fosforylacja /defosforylacja,

- degradacja białek enzymatycznych.




  1. Regulacja na poziomie komórki i organizmu

- tkankowa specyficzność szlaków metabolicznych (np. glikoliza w wątrobie i mięśniach),

- kompartmentacja metaboliczna komórki,

- współzależność szlaków metabolicznych.


  1. Wpływ hormonów na metabolizm komórkowy:

- mechanizm działania hormonów steroidowych (receptory, hormony steroidowe jako regulatory transkrypcji genów),

- efekty biologiczne działania hormonów steroidowych,



- mechanizm działania hormonów białkowych, peptydowych i pochodnych aminokwasów.


©snauka.pl 2016
wyślij wiadomość