Strona główna

SpecjalnośĆ: Biochemia poziom kształcenia


Pobieranie 33.86 Kb.
Data17.06.2016
Rozmiar33.86 Kb.
SYLABUS

NAZWA JEDNOSTKI PROWADZĄCEJ KIERUNEK:

Wydział Farmaceutyczny / Zakład Biochemii Farmaceutycznej


NAZWA KIERUNKU:

Analityka Medyczna


PROFIL KSZTAŁCENIA:

Praktyczny


SPECJALNOŚĆ:

Biochemia


POZIOM KSZTAŁCENIA:

Jednolite studia magisterskie dzienne/wieczorowe



  1. Nazwa przedmiotu:

Biochemia

  1. Kod przedmiotu:



  1. Typ przedmiotu:

(podstawowy, kierunkowy, zawodowy)

podstawowy



  1. Cele przedmiotu: Poznanie prawidłowych procesów biochemicznych zachodzących w organizmie człowieka. Zrozumienie biochemicznych i molekularnych podstaw stanów patologicznych. Zrozumienie wykorzystania wskaźników biochemicznych w diagnostyce.



  1. Forma studiów:

(stacjonarne/niestacjonarne)

Stacjonarne



  1. Rok studiów:

II (semestr 3)

  1. Forma zajęć i liczba godzin dla poszczególnych form zajęć:

(wykłady, ćwiczenia, zajęcia praktyczne, laboratoryjne, fakultatywne i inne)

wykłady 35 h, laboratoria 70 h



  1. Liczba punktów ECTS i ich rozkład z uwzględnieniem poszczególnych form pracy studenta:

9 punktów ECTS

(oparta na nakładzie pracy wymaganym do osiągnięcia efektów kształcenia z uwzględnieniem zarówno zajęć wymagających bezpośredniego udziału nauczyciela akademickiego tj. wykładów, ćwiczeń, zajęć praktycznych, laboratoryjnych, fakultatywnych i innych oraz innych form pracy studenta)

bezpośredni udział nauczyciela akademickiego – 4 ECTS

praca własna studenta – 5 ECTS


  1. Imię i nazwisko osoby prowadzącej /osób prowadzących:

dr hab. prof. Ewa Balcerzak

dr Marek Różalski

dr Aleksandra Sałagacka

mgr Marta Żebrowska



  1. Wymagania wstępne:

(np. w odniesieniu do przedmiotów realizowanych na pierwszym roku studiów może to być: treść przedmiotów ogólnych na poziomie szkoły ponadgimnazjalnej, w odniesieniu do przedmiotów realizowanych na kolejnych semestrach należy wskazać inne przedmioty pełniące rolę wstępnych)

znajomość zagadnień z zakresu chemii organicznej



  1. Metody dydaktyczne:

(przekaz słowny, panel, prezentacja multimedialna, dyskusja, pokaz, praca grupowa, rozwiązywanie przypadków etc.)

Przekaz słowny

Prezentacja multimedialna

Laboratoria

Interpretacja wyników


  1. Treści programowe przedmiotu:

(opis w punktach szczegółowych treści nauczania na wykładach, ćwiczeniach, zajęciach praktycznych, laboratoryjnych, fakultatywnych i innych)

Treści wykładów

1. Struktura i funkcje biologiczne białek.

2. Biokataliza, enzymy – grupy czynne, kinetyka reakcji, jednostki i regulacja aktywności,

enzymy allosteryczne, izoenzymy, diagnostyczne znaczenie enzymów.

3. Utlenianie biologiczne i bioenergetyka, cykl kwasów trójkarboksylowych, fosforylacja

substratowa, łańcuch oddechowy i jego inhibitory, fosforylacja oksydacyjna, związki

makroergiczne.

4. Metabolizm węglowodanów, glikoliza i glukoneogeneza, metabolizm glukozy i fruktozy,

szlak pentozowy, biosynteza i fosforoliza glikogenu, zaburzenia i regulacja przemiany

węglowodanowej.

5. Metabolizm lipidów, wchłanianie i transport (lipoproteiny), katabolizm i biosynteza

kwasów tłuszczowych, ketogeneza, prostaglandyny, tromboksany i prostacykliny,

biosynteza lipidów i cholesterolu, zaburzenia przemiany lipidowej, współzależność szlaków

metabolicznych na przykładzie przemiany węglowodanów i lipidów.

6. Katabolizm białek, enzymy hydrolizujące białka, wchłanianie aminokwasów, deaminacja,

mechanizmy usuwania jonów NH4+, transaminacja i dekarboksylacja aminokwasów, aminy

biogenne, enzymopatie wrodzone i bloki metaboliczne.

7. Porfiryny, synteza hemu, porfirie, katabolizm hemu, bilirubina i jej znaczenie

diagnostyczne, transport i wiązanie żelaza.

8. Mikrosomalny łańcuch biotransformacji obcych związków, leki jako modyfikatory

procesów metabolicznych.

9. Nukleotydy, katabolizm puryn i pirymidyn, rodzaje budowa i funkcje kwasów

nukleinowych, molekularne mechanizmy replikacji i transkrypcji, organizacja genomu

i regulacja ekspresji genów, mutageneza i systemy naprawcze DNA.

10. Biosynteza białka, kod genetyczny, aktywacja aminokwasów i translacja, potranslacyjna

modyfikacja białek.



Treści zajęć w grupach łączonych

1. Enzymy – kinetyka reakcji, wyznaczanie typu inhibicji, oznaczanie aktywności wybranych

enzymów.

2. Lipoproteiny osocza – oznaczanie zawartości HDL i LDL, triacylogliceroli i cholesterolu.

3. Oznaczanie zawartości bilirubiny

4. DNA – izolowanie, analiza ilościowa, denaturacja termiczna, hybrydyzacja

5. Białka osocza – rozdział elektroforetyczny, znaczenie diagnostyczne, immunologiczne

techniki detekcji białek .Metody ilościowego oznaczania białek. Interpretacja

proetinogramów.

6. Aktywność metaboliczna tkanek (na przykładzie glikolizy lub cyklu Krebsa)



  1. Efekty kształcenia:

(opis wiedzy, umiejętności i kompetencji społecznych, których nabycie/opanowanie jest zamierzonym efektem kształcenia skorelowanym z określonymi w sylabusie celem i treściami kształcenia np :

  • Wiedza: nabycie teoretycznej/praktycznej wiedzy z zakresu….

  • Umiejętności: np. nabycie umiejętności analizy…., nabycie umiejętności interpretacji…, nabycie umiejętności operowania podstawowymi terminami/pojęciami z zakresu…, nabycie umiejętności posługiwania się terminologią z zakresu…, nabycie umiejętności rozwiązywania problemów…, nabycie umiejętności klasyfikacji…., nabycie umiejętności posługiwania się aktami prawnymi z zakresu…

  • Kompetencje społeczne: np. umiejętność przekazywania wiedzy i umiejętności innym osobom, sprawność komunikowania się, umiejętność określenia priorytetów służąca do realizacji zadań, gotowość do uczenia się przez całe życie, umiejętność współdziałania z innymi w roli zarówno członka jak i lidera zespołu…)

Wiedza:

KW06 Ma wiedzę o budowie i funkcji węglowodanów, lipidów, kwasów nukleinowych, peptydów i białek oraz procesach metabolicznych na poziomie molekularnym, komórkowym, narządowym i ustrojowym. Zna metody oceny procesów biochemicznych i przemian metabolicznych w warunkach fizjologicznych i patologicznych.

KW09 Rozumie relacje między strukturą związków chemicznych a reakcjami zachodzącymi w organizmie człowieka.

KW10 Rozumie mechanizmy przemian chemicznych oraz relacje między zjawiskami i parametrami fizykochemicznymi w aspekcie metod analitycznych.

KW12 Zna definicje i metody oceny precyzji, dokładności, swoistości, czułości, czułości funkcjonalnej i liniowości metod analitycznych oraz zasady kontroli ich jakości.


Umiejętności:

K_U04 Potrafi skutecznie komunikować się ze współpracownikami, innymi pracownikami ochrony zdrowia i odbiorcami wyników.

K_U07 Potrafi stosować instrumentalne metody analityczne w medycznej diagnostyce laboratoryjnej.

K_U10 Potrafi posługiwać się zautomatyzowaną aparaturą pomiarową (i pomocniczym sprzętem laboratoryjnym), stosowaną we współczesnej laboratoryjnej diagnostyce medycznej.

K_U11 Potrafi kalibrować sprzęt pomiarowy, ocenić jakość analityczną oraz profesjonalnie opracować i interpretować wyniki analiz przydatnych w diagnostyce laboratoryjnej.

K_U40 Potrafi przygotować i przedstawić wybrane problemy medycyny laboratoryjnej w formie ustnej i pisemnej w sposób dostosowany do przygotowania osób/grup docelowych.

K_U41 Ma umiejętności językowe w zakresie studiowanej dyscypliny, zgodnie z wymaganiami określonymi dla poziomu B2+ Europejskiego Systemu Opisu Kształcenia Językowego.

Kompetencje społeczne:

K_K01 Rozumie potrzebę uczenia się przez całe życie, potrafi inspirować i organizować proces

uczenia się.

K_K02 Potrafi pracować w grupie, przyjmując w niej różne role.

K_K03 Potrafi odpowiednio określić priorytety służące realizacji określonego przez siebie lub

innych zadania

K_K05 Potrafi dbać o bezpieczeństwo własne, otoczenia i współpracowników

K_K06 Wykazuje umiejętność i nawyk samokształcenia

K-K08Umie porozumiewać się z innymi ludźmi, potrafi sformułować i przekazać problem oraz

podjąć dyskusję w toku jego rozwiązywania



14. Wykaz literatury podstawowej:
    1. Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera, Wydawnictwo Lekarskie PZWL 2000 i wydania późniejsze

    2. Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko: Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN 2011

    3. Ćwiczenia z Biochemii praca zbiorowa pod redakcją Leokadii Kłyszejko-Stefanowicz, Wydawnictwo Naukowe PWN 1999


- uzupełniającej:

  1. E. Bańkowski: Biochemia, Elsevier Urban&Partner 2009



  1. Metody oraz sposoby weryfikacji efektów kształcenia, w tym forma i warunki zaliczenia przedmiotu:

Weryfikacji efektów kształcenia z zakresu Wiedza

- sprawdziany wiedzy dotyczącej danego ćwiczenia (forma pisemna)

- kolokwia dotyczące materiału wykładowego

- końcowy egzamin pisemny (forma opisowa)

Weryfikacji efektów kształcenia z zakresu Umiejętności

-ocena umiejętności z obserwacją wykonawstwa

-realizacja zleconego zadania udokumentowana raportem oddawanym osobie prowadzącej

ćwiczenia



Weryfikacji efektów kształcenia z zakresu Kompetencji Społecznych

-bezpośrednia obserwacja studenta demonstrującego kompetencje w warunkach laboratoryjnych

-samoocena

Warunkiem przystąpienia do egzaminu jest uzyskanie pozytywnej oceny z materiału teoretycznego dotyczącego części ćwiczeniowej i wykazanie przez studenta umiejętnością prawidłowego wykonania części praktycznej ćwiczeń.



Zaliczenie przedmiotu - uzyskanie oceny pozytywnej z egzaminu końcowego obejmującego materiał teoretyczny.



  1. Informacje dodatkowe:

Na ostatnich zajęciach ćwiczeniowych studenci zostaną poproszeni o wypełnienie ankiet ewaluacyjnych

  1. Oświadczenie prowadzącego i jego podpis:

Oświadczam, że treści programowe zawarte w niniejszym sylabusie są rezultatem mojej indywidualnej pracy twórczej wykonywanej w ramach stosunku pracy/współpracy wynikającej z umowy cywilnoprawnej oraz że osobom trzecim nie przysługują z tego tytułu autorskie prawa majątkowe.

  1. Podpis Dziekana:



  1. Data: 25.09.2013


©snauka.pl 2016
wyślij wiadomość